Eiwitten zijn een essentiële bouwstof voor het lichaam. Bijna alle weefsels in het lichaam gebruiken eiwitten voor verdere opbouw en herstel. Ook zijn eiwitten belangrijk voor een goede immuunfunctie. Eiwitten zijn dus een essentieel onderdeel van een gezonde voeding. Voordat eiwitten gebruikt kunnen worden door het lichaam moeten de eiwitten eerst afgebroken worden tot de aminozuren (er zijn 20 aminozuren) waaruit ze zijn opgebouwd. Het spijsverteringsstelsel zorgt ervoor dat de eiwitten kunnen worden afgebroken tot aminozuren en vervolgens kunnen worden opgenomen (geabsorbeerd).
Vertering van eiwitten in de mond
In de mond begint nog niet de chemische vertering van eiwitten tot aminozuren. Wel maakt de mond met de snij- en hoektanden en kiezen het mogelijk om voedsel te snijden, te scheuren en fijn te malen. Door het voedsel goed fijn te malen, kunnen de enzymen de eiwitten later in het spijsverteringskanaal goed verteren.
Vertering van eiwitten in de maag
De chemische vertering van eiwitten start in de maag. De maag scheidt maagzuur (HCl; zoutzuur) en pepsinogeen, gelatinase en renine uit. De rol van deze producten wordt hieronder beschreven.
Rol van maagzuur in de eiwitvertering
Pepsinogeen is een zymogeen (inactief enzym) wat door maagzuur wordt omgezet in het actieve pepsine. Maagzuur ontsmet het doorgeslikte voedsel wat doorgaans vol met ziekteverwekkers (pathogenen) zit. Daarnaast breekt maagzuur celwanden af, waardoor enzymen goed kunnen inwerken. Ook breekt maagzuur bindweefsel af tot kleinere stukken.
Rol van pepsine in de eiwitvertering
Het pepsine breekt de verbindingen van aminozuren midden in het eiwit af. Om deze reden wordt pepsine een endopeptidase genoemd. Naast dat pepsinogeen door zoutzuur wordt geactiveerd, wordt pepsinogeen ook geactiveerd door het pepsine dat reeds is ontstaan. Deze vorm van activatie wordt autoactivatie genoemd.
Rol van gelatinase in de eiwitvertering
Ten slotte maakt de maag het enzym gelatinase. Gelatinase maakt gelatine vloeibaar. Uiteindelijk verlaten polypeptiden, proteosen en peptonen de maag en komen terecht in de twaalfvingerige darm (duodenum).
Rol van renine in de eiwitvertering
Bij baby’s en jonge kinderen wordt ook nog het zymogeen prorenine (of prorennine) gevormd, wat door maagzuur wordt geactiveerd tot renine (of rennine). Renine zorgt ervoor dat caseïne (een melkeiwit) makkelijker kan worden verteerd. Renine komt ook voor in de magen van jonge runderen en wordt vaak gebruikt als stremsel bij de kaasproductie.
Vertering van eiwitten in de dunne darm en de rol van de alvleesklier (pancreas)
De vertering van eiwitten wordt voltooid in de dunne darm onder invloed van enzymen die in het pancreassap zitten en die door de darmwand worden uitgescheiden.
Voordat echter de enzymen de enzymen goed op de voedselbrij kunnen inwerken, moet eerst de zuurgraad van de voedselbrij ongeveer neutraal worden. De voedselbrij die de maag verlaat is namelijk erg zuur en bij een lage zuurgraad kunnen enzymen de pancreas en dunne darm maken niet goed werken. Speciale cellen (S-cellen) detecteren een lage zuurgraad van de voedselbrij die wordt doorgelaten door de sfincter pylori van de maag richting duodenum. De S-cellen maken vervolgens secretine aan. Secretine zet de pancreas en de klieren van Brunner in het duodenum aan tot het produceren van bicarbonaat. Bicarbonaat buffert de zure voedselbrij tot een neutrale zuurgraad. Doordat de zuurgraad weer neutraal wordt kunnen de enzymen nu goed werken.
Nu de zuurgraad ongeveer neutraal is, kunnen de enzymen van de pancreas en dunne darm goed werken. Eerst worden de enzymen van de pancreas en vervolgens van de dunne darm beschreven.
Enzymen van de pancreas in de eiwitvertering
Ook de pancreas scheidt net als de maag inactieve enzymen (zymogenen) uit. De reden hiervoor is, dat anders de pancreas zichzelf zou verteren (autodigestie). De pancreas bestaat immers ook uit eiwitten en als de pancreas actieve enzymen zou uitscheiden, zou de pancreas zichzelf verteren. De inactieve enzymen die de pancreas met het pancreassap uitscheidt, zijn:
- Trypsinogeen
- Chymotrypsinogeen
- Proelastase
- Procarboxylpolypeptidase
De omzetting van deze proenzymen naar enzymen is een complex proces. Trypsinogeen wordt door enterokinase (enzym van de dunne darmwand) en door auto-activatie omgezet in trypsine. Trypsine is een endopeptidase.
Chymotrypsinogeen wordt geactiveerd door trypsine tot het actieve chymotrypsine. Chymotrypsine is eveneens een endopeptidase.
Proelastase wordt eveneens geactiveerd door trypsine tot het actieve endopeptidase elastase. Elastase verteert elastine en collageen.
Procarboxylpolypeptidase wordt geactiveerd door trypsine tot het actieve carboxylpolypeptidase. Carboxylpolypeptidase is een exopeptidase en splitst de buitenste aminozuren van een eiwit af.
Enzymen van de dunne darm in de eiwitvertering
De dunne darm maakt drie enzymen:
- Aminopeptidase is een exopeptidase en splitst aminozuren van een eiwit af
- Tripeptidase is een enzym wat met name tripeptiden splitst in aminozuren en dipeptiden
- Dipeptidase is een enzym wat dipeptiden splitst in aminozuren
Op het einde van de eiwitvertering zijn er bijna alleen nog maar aminozuren. De eiwitvertering is een proces wat veel energie kost.
Opname van eiwitten in de dunne darm
De opname (absorptie) van aminozuren vindt plaats in het duodenum, jejunum en ileum. De absorptie van aminozuren gaat snel in het duodenum en jejenum en traag in het ileum. Voor de absorptie van aminozuren in de dunne darm bestaan er twee transportmogelijkheden:
- Natriumafhankelijk actief co-transport
- Glutathion transportsysteem
Beide transportmogelijkheden zijn actieve processen en kosten dus energie. Bij het Natriumafhankelijke actief co-transport van enzymen wordt onder invloed van de afbraak van ATP door de Na/K-ATPase-pomp een aminozuur en Natriumion de darmcel in getransporteerd tegen uitwisseling van een Kaliumion.
Bij de tweede transportmogelijkheid wordt de glutathiontransporter gebruikt om aminozuren de darmcel in te transporteren.
Bronnen:
JE. Hall, 2013, Pocket Companion to Textbook of Medical Physiology, Elsevier Inc
GA Thibodeau, Patton KT 2012, Anatomy & Physiology, Mosby/Elsevier
EN Marieb, Hoehn K 2012, Human Anatomy & Physiology, Pearson/Benjamin Cummings
